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Biochimie 3

2008-2009

FACULTÉ LIBRE DES SCIENCES ET TECHNOLOGIES ( FLST )

Code Cours :

0809-FLST-L2S2-SVNE-B402bioc

Sciences de la Vie, de la Nature et de l'Environnement


Niveau Année de formation Période Langue d'enseignement 
Licence2S2Français
Professeur(s) responsable(s)V.Conseil , V.Conseil
Intervenant(s)V.Conseil, Fanny Stutzmann, JC.CAILLIEZ


Pré requis

Validation de B102 et B202 (biochimie L1semestre 1 et 2), B103 et B203 (chimie générale) ainsi que B302 (chimie organique L2 semestre 1).
Bonne maîtrise de biochimie structurale concernant les lipides, glucides, protéines). Bonne maîtrise de chimie générale et organique : connaissance des fonctions chimiques, de leur réactivité chimique et propriétés physiques.

Objectifs du cours

Approfondissement des acquis de biochimie structurale des lipides, glucides, protéines et application des mécanismes réactionnels vus en chimie organique à la biochimie.
Utilisation de ces acquis pour la présentation des techniques d’analyses de base des glucides, lipides et protides.

Contenu du cours

I. LES LIPIDES
1) Introduction(rappels)
2) Les acides gras.
3)Les glycérides ou acylglycérols.
4) Les glycérophospholipides
5) Les sphingolipides.
6) Les isoprénoides.
7) Méthodes d’étude des lipides


II.LES GLUCIDES
1) Rappels généraux.
2) Les oses simples.
a. Classification, numérotation.
b. Les séries D et L, épimères.
c. Structures cycliques, anoméries et conformations.
d. Propriétés physiques : solubilité,propriétés optiques,absorption.
e. Propriétés chimiques.
f. Quelques dérivés d’oses simples importants.
3) Les oligoholosides et polyholosides.
4) Les hétérosides.
5) Propriétés physiques et chimiques des oligosides et polyosides.
6) Hydrolyses des oligo et polyosides.
7) Méthodes d’étude des oligo et des polyosides.

III. LES ACIDES AMINES ET LES PROTEINES
A. Les acides amines
1) Généralités.(rappels)
2) Propriétés physiques.
3) Principales réactions des acides aminés.
B. Les protéines.
1) Structure primaire des protéines.
a) La liaison peptidique (rappels)
b) Détermination de la composition en acides aminés.
c) Détermination de la séquence.
2) Structures secondaires des protéines.
a) structures secondaires les plus fréquentes.
b) Les méthodes d’étude et méthodes prédictives des structures II.
c) Les domaines structuraux.


Modalités d'enseignement

Organisation du cours

TypeNombre d'heuresRemarques
Présentiel
Cours magistral12,00  
Travaux pratiques8,00  
Travaux dirigés6,00  
Travail personnel
charge de travail personnel indicative40,00  
Charge de travail globale de l'étudiant66,00  

Méthodes pédagogiques

  • Cours magistral
  • Travaux dirigés
  • Travaux pratiques
  • Exercices pratiques


Évaluation

Type de ContrôleDuréeNombrePondération
Contrôle continu
Devoir surveillé1,50120,00
Epreuve pratique3,00330,00
Examen (final)
Examen écrit1,50150,00
TOTAL     100,00